PROTEÍNAS
1. Definición e importancia
2. Aminoácidos:
- aminoácidos proteicos
-propiedades de los aminoácidos
-clasificación
3. Péptidos - Características de los enlaces peptídicos
4. Proteínas. Niveles de organización
5. Propiedades de las proteínas
6. Clasificación
7. Funciones Proteínas
Definición:
Son biopolímeros (forman parte de la vida, son muy grandes) de elevado peso molecular, compuesto por C,H,O,N y algunas tienen S.
Están formadas por 20 unidades que se llaman aminoácidos, de estos hay 10 muy importantes para nuestra dieta.
Son importante por que son abundantes en el organismo, tienen variedad de funciones, se pueden llevar a cabo muchas combinaciones de esas 20 unidades.
Aminoácidos: (grupo funcional de las proteínas). Un aminoácido es una molécula orgánica que tiene un grupo amino NH2 y otro carboxilo. Se unen a un H y una cadena R.
De los 20 aminoácidos que forman las proteínas solo podemos sintetizar 10, los 10 restantes debemos incluirlo en nuestra dieta y se llaman aminoácidos esenciales.
Propiedades:
Son sustancias anfóteras que se pueden comportar como un ácido gracias al grupo carboxilo.
En disolución acuosa en grupo ácido tienden a ceder protones y en el grupo amino tienden a captar protones quedando NH3+ con una carga positiva.
Los aminoácidos se clasifican en función de la polaridad , pueden ser de dos tipos;
1.- Apolares:
- Alifáticos (cadena lineal)
- Aromáticos (anillo aromático)
2.- Polares:
- Sin caga
- con carga (ácidos o básicos)
Péptidos: Los aminoácidos se unen entre si por un enlace que se denominado enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace covalente formado por el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro, perdiéndose una molécula de agua.
Características de enlace peptidico
- Es un enlace covalente generalmente mas corto que el resto de enlaces CN.
- Tiene carácter de doble enlace, es decir, no puede girar libremente.
- Los átomos están en el mismo plano , los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C- C alfa y N-C alfa.
Estructura ( niveles, organización estructural de las proteínas)
Las proteínas son cadenas de polipéptidos que poseen una estructura tridimensional, que le va a llevar a tener una función característica de las proteínas, podemos encontrar cuatro niveles o estructuras;
- Estructura primaria: Es la composición de los aminoácidos que forman la proteína y el orden que guardan unos aminoácidos respecto a otros.
- Estructura secundaria: Los polipeptídicos se van plegando a medida que se van sintetizando en los ribosomas hasta adoptar una conformación en el espacio mas estable, consiste en el plegamiento de la estructura primaria, debido a la infinidad de puentes de H que se forman entre los grupos C=O de un aminoácido y los grupos NH de otro aminoácido y las cadenas R adoptan una determinada posición en el espacio.
Existen tres tipos dentro de la secundaria:
Alfa hélice, es la mas frecuente, es h-dextrogira, las cadenas laterales R van para fuera y grupo CO y NH se disponen hacia arriba o hacia abajo en dirección paralela hacia el eje. Se
Establece un puente de H cada 4 (3.6) aminoácidos.
- Hoja plegada (lamina beta) se dan en algunas proteínas que conservan su estructura primaria en zig-zag. Y esta estructura se estabiliza nuevamente entre los mismos grupos CO y NH.
- Estructura Colágeno;
Colágeno, es una hélice formada por tres cadenas peptídicas que se enrollan entre si.
Una misma cadena polipeptídica puede tener diferente estructura en diferentes segmentos.
- Estructura terciaria;Es la conformación espacial definitiva que adopta las diferentes regiones con su hélice alfa o la que lleve.
Esta estructura es la consecuencia de las interacciones establecidas con las cadenas R.
Tipos de interacciones entre los R:
-Puentes de Hidrógeno (entre grupos péptidos). CO y NH.
- Atracciones electrostática en grupos de cargas opuestas.
- Atracciones hidrofóbicas o fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos.
- Puentes de disulfuro ( Colágeno) la queratina, fibroina de la seda, son proteínas fibrosas.
- Estructura cuaternaria: En algunas ocasiones existe un nivel estructural por encima del anterior. Para ello las proteínas han de tener mas de una cadena polipeptidica, los enlaces que van a establecer estas estructuras son las mismas que mantenían las estructuras terciarias. ( Inmunoglobulinas y la hemoglobina).
Propiedades
De las estructuras de las proteínas se van a derivar sus propiedades que van a hacer posible sus funciones.
- Especificidad
- Solubilidad
- Desnaturalización
1.-Especificidad, cada individuo tiene sus propias proteínas que difiere de las proteínas equivalentes de otro individuo esta especificidad deriva de la secuencia de aminoácidos que había en la estructura primaria.
2.-Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua si tienen mas aminoácidos polares pero si presentan mas apolares que polares, los grupos apolares reaccionarían entre si, eso va a impedir que sean solubles en agua.
De forma general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua y proteínas globulares van a ser solubles en agua de forma general.
3.- Desnaturalización: Es una propiedad que se basa en la perdida de la conformación espacial característica cuando la proteína se somete a condiciones ambientales desfavorables, entonces la proteína pierde su función biológica (calor excesivo) , cambios en el PH del medio, que se produzcan cambios también químicos, que se introduzca una sustancia química que las desnaturalice o físicos (el pelo rizado y lo fuerzas a que sea liso). La desnaturalización se produce por ruptura de los puentes de hidrógeno y por el resto de interacciones débiles, que mantenían las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias pero nunca se rompen los enlaces peptídicos. Quedaría de forma filamentosa, la desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
- Desnaturalización reversible, queratina del pelo, leche (proteína).
- Desnaturalización irreversible, huevo (ovoalbumina).
Clasificación
La podemos clasificar en dos grupos,
- Holoproteinas, constituidas únicamente por aminoácidos
-Heteroproteinas, formada por aminoácidos (grupo proteico) constituidas por otros grupos que no son aminoácidos (prostético).
- Holoproteinas, se clasifican de acuerdo a su conformación espacial o su función.
1. Proteínas globulares, de forma esférica y solubles en agua. ejem: albumidas, globulinas (alfa y beta).
2. Histonas, son proteínas con función estructural, de soporte, ayuda al ADN a formarse en cromosomas.
3. Proteínas fibrosas, función estructural, queratina, colágeno, elastina.
- Heteroproteína, dependiendo de la naturaleza del grupo prostético se podrá clasificar si es un glúcido tendrá glucoproteínas (membrana celular) y si tiene un lípido será lipoproteína y si tiene pigmento seria cromoproteína (hemoglobina).
CO tiene más afinidad con la hemoglobina por eso te asfixias.
Funciones
- Función reserva, (energética) hay proteínas pero muy pocas tienen este tipo de función. Ejem: ovoalbumida o la caseina de la leche.
- Función estructural, muchas proteínas son los elementos a partir de los cuales se construyen las estructuras celulares y el colágeno.
- Función activas, todas las funciones activas tienen en común que la proteína para desempeñar la función tiene que interaccionar con otras sustancias, se la llama (ligando), proteína con unción transportadoras se unen reversiblemente a un ligando y lo trasporta de un lugar a otro del organismo. Ejem. HDL y LDL
Y la hemoglobina que se una al oxigeno.
Función reguladora (dentro de las activas), estas son las que las proteínas interaccionan con el ligando y ponen en marcha determinados procesos celulares.
Ejem: hormonas, oxitocinas(da la orden de que se produzca leche en las mamas) la dilatación.
- Función contráctil, las dos proteínas características que están en los músculos, actina, miosina, contracción y extensión muscular.
- Función inmune, hay muchas proteínas que son antígenos, son las propias de un individuo pero extrañas para otros. Antígeno que hay en las células de la sangre: grupo sanguíneo, A,B;AB,O (mucina, esta en la saliva).
-Función enzimática, la mayoría de las enzimas, es la función más importante de las enzimas, son las proteínas más numerosas y especializadas. Son biocatalizadoras, intervienen en las reacciones químicas de os seres vivos, muchas reacciones químicas no se pueden llevar a cabo sino es por la enzima.
ENZIMAS
Son biocatalizadores de miles de reacciones químicas. Actúan en concentraciones muy bajas y lo que hacen es acelerar las reacciones químicas. Todas son proteínas, exceptuando las ribozimas (pertenecientes al ARN), las enzimas se unen a un sustrato, produce unos cambios en el sustrato y se obtienen los productos.
E+s =》(ES) =》E + P complejo enzima sustrato
La unió enzimas-sustrato es altamente específica, existen dos modelos de acoplamiento enzima-sustrato uno es (modelo-fisher) o (llave-cerradura) este es el modelo inducido.
Mecanismo de acción enzimática
Las reacciones químicas que llevan a cabo las enzimas necesitan energía, esta energía se llama energía de activación (Ea). Todos los sustratos deben superar la energía de activación para convertirse en productos, una vez superado la energía de activación se forma el complejo enzima-sustrato y seguidamente se empieza a liberar el producto.
El mecanismo de acción enzimática consiste en disminuir la energía de activación y así acelerar las reacciones químicas.
Cofactores
Algunas enzimas están constituidas por aminoácidos otras necesitan la ayuda de otros grupos no proteico (prostético) etas enzimas que necesitan de la ayuda del grupo no proteico Holoenzimas.
APOENZIMAS + COFACTOR = HOLOENZIMAS
(parte proteica) (grupo prostético)
El cofactor aporta a la enzima grupos funcionales que necesitan para ser activas.
- La especificidad de la enzima se consigue por que cada enzima tiene una hendidura que se denomina centro catalítica.
Cinética enzimática
Estudia la velocidad a la que ocurre las reacciones catalizadas por enzimas.
Deducen a partir de determinados parámetros la actividad de la enzima, su afinidad con el sustrato, el mecanismo enzimático que se lleve a cabo.
Actividad enzimática
Es la cantidad de moléculas de sustrato que la enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo.
La cinética de una actividad enzimática responde a una ecuación llamada Michaelis- Menten.
(A mayor afinidad de sustrato mayor velocidad de la enzima)
Inhibición de la actividad enzimática
Son los que impiden que la enzima actúe.
Hay sustancias que son inhibidores enzimáticos por que disminuyen la velocidad de las reacciones químicas o incluso la anulan.
-Inhibidores reversibles, puede ser inhibidor competitivo y no competitivo . Se unen a la enzima de forma temporal y después cuando desaparece esta sustancia la actividad enzimática se puede recuperar, de ahí obtenemos el inhibidor competitivo, en el caso de este inhibidor, tiene una conformación espacial al sustrato, compite por el centro activo de la enzima impidiendo la unión enzima- sustrato.
-No competitivo, en este caso la unión del inhibidor no es en el centro activo de la enzima sino en otra parte de la enzima pera así va a cambiar la conformación espacial de la enzima y va a disminuir su actividad.
- Acompetitiva, se une al complejo enzima-sustrato, el inhibidor impide que se separe ese complejo y no se produzca el producto.
- Inhibidor irreversible, el inhibidor se une al centro activo de la enzima de forma irreversible y anula la capacidad de la enzima.
Factores que modulan la actividad enzimática
- Variaciones de temperatura, las funciones climáticas dependen de las estructuras terciarias y cuaternarias si las tuvieses.
La actividad de la enzima puede llegar a desaparecer sobrepasando una determinada temperatura, disminuye la velocidad cuando llega a cierta temperatura y desaparece.
La mayoría de las enzimas se convierten en inactivas a los 60°/ 50°.
Hay una temperatura optima, ideal en la actividad enzimática es máxima, alcanzamos la mayor concentración en poco tiempo.
Temperaturas bajas, también disminuye su capacidad de llevar a cabo la reacción química.
Cambios en el PH
- Oxidoreductasa, catalizan, reacción, oxidación, reducción.
-Transferasas, catalizan la transferencia de grupos químicos entre moléculas.
- Hidrolasas, catalizan la transferencia de ruptura de moléculas en presencia de agua.
- Liasas, unen moléculas.
- Isomerasas, reorganizan una molécula en otra diferente.
Nomenclatura
La enzima se nombra con el nombre del sustrato sobre el que actúan, a veces se añade la función que hacen y se finaliza con el sufijo asa.
Amilasa/almidón
Sacarasa/Sacarosa
Vitaminas
Son sustancias orgánicas de naturaleza variada, indispensables para el buen funcionamiento del metabolismo, las vitaminas son imposibles de sintetizar y por lo tanto tenemos que ingerirlas en la dieta, en pequeñas cantidades.
La carencia de vitaminas, es una enfermedad que es la hipovitaminosis (carencia vitaminas) hipervitaminosis (exceso vitamínico).
Sobre todo en la eliminación de vitaminas, son mas difíciles de eliminar las liposolubles.
hidrosolubles (B,C)
2 Grupos =
liposolubles 8A;D;E;K)
-Vitamina C, ácido ascorbico, es un importante antioxidante. Importante para el sistema inmunitario, mantiene a tu sistema de defensa en alerta.
Para las infecciones y para el estrés y para que sus hormonas estén estables y para el colágeno.
- Vitamina B9, está relacionada con el tubo neural precursor de la columna vertebral. (ácido fólico).
- Vitamina B12 (cobalamina).
ÁCIDOS NUCLÉICOS
1. Concepto
2. Nucleósidos
3. Nucleótidos
4. ADN
5. ARN
6. Funciones
Ácidos nucleicos
Son biopolímeros cuyas piezas elementales son los nucleótidos, la importancia es que contienen en su estructura la información genética y lleva las instrucciones para la lectura de esta. (libro de instrucciones de proteínas).
Nucleótidos
Moléculas resultantes de la combinación de tres componentes, el ácido fosfórico, un azúcar y una base nitrogenada.
- Azúcar, es una pentosa
+ Beta de Ribosa va a formar parte parte de los ribonucleótido, componente del ARN.
+ Beta de desoxirribosa, forma parte de los desoxirribonucleótidos (ADN).
- Base nitrogenada, es una estructura de un anillo que está compuesto de átomos de C y N.
+ Bases púricas, adenina y guanina.
+ Bases pirimidinicas, citosina, timina y uracilo.
Ácidos nucleósidos
Se denomina nucleosidos a la molécula que resulta de la unión de la pentosa ya sea ribosa o desoxirribosa, con la base nitrogenada ya sea purica o pirimidinica.
- Ribonucleósidos (Ribosa y A,G,C,U) ARN
-Desoxirribonucleósidos (Desoxirribosa y A,G,C,T) ADN.
El enlace entre la pentosa y la base nitrogenada se llama n- glucosídico.
Similar al enlace o-glucosídico entre dos monosacáridos donde se libera una molécula de H2O, la unión es siempre de la misma forma, se establece entre el OH hemiacetílico del C1 de la pentosa (ribosa o desoxirribosa) y el H del N1 pirimidinica) o del H9 de la base púrica.
El compuesto resultante del enlace n-glucosídico, se nombra de acuerdo a la base nitrogenada y a la pentosa que lleve.
Si lleva ribosa será ( Adenosina, guanosina, citidina, uridina).
Si lleva desoxirribosa será ( desoxiodenosina, desoxiguanosina, desoxicitina, desoxitimina).
Nucleótido
Se denomina nucleótido al resultante de la unión mediante enlace ester del ácido fosfórico con un nucleósido. (a.fosfórico, pentosa y base nitrogenada).
Los nucleótidos pueden estar libres por la células sin formar parte de los ácidos nucleícos en moléculas como el ATP o ADP que son moléculas en cuyos enlaces se almacena mucha energía.
Ácido desoxirribonucleíco
Es un polinucleotido estableciéndose el enlace fosfodiester 3' y 5', el fosfato de un nucleótido unido al c5 de la desoxirribosa se une también por un enlace ester al C3 de nucleótido siguiente, quedando una cadena formada por alternancia de desoxirrobosa y trifosfato, quedando la base nitrogenada a la pentosa.
Este filamento de ADN en medio acuoso, tiene una estructura tridimensional.
Solo va a manifestar estructura primaria y secundaria y después se va a asociar a proteínas para conseguir un empaquetamiento mayor.
Estructura primaria del ADN => Es la consecuencia característica de las bases nitrogenadas (A,G,C,T).
En esa secuencia de aminoácidos reside la información para la síntesis de proteínas.
Estructura secundaria => Es una doble hélice formada por una cadena de polinucleótidos enfrentada por sus bases nitrogenadas y unida entre si por puentes de hidrógeno.
Este modelo fue compuesto por watson y crick (1953) características:
-Las cadena de polinucleotido son antiparalelas, es decir, si una presenta la dirección 3'/ 5' y la otra en contrario (Para poder establecer los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas).
- Las secuencias de bases nitrogenadas son complementarias la adenina solo puede estar enfrentada a la tinina y la citosina solo pueden estar enfrentadas a la guanina.
- El enrrollamiento entre las dos hebras de ADN es dextrogiro.
Desnaturalización del ADN
Se produce desnaturalización del ADN cuando al aumentar la temperatura o el PH o someterlo a otras condiciones, se rompen los puentes de H entre las bases nitrogenadas y se separan las dos cadenas de adn sin que se vean afectados las E. fosfodiester de los polidesoxirribosafosfato.
Punto de fusión del ADN, es cuando la temperatura se encuentra desnaturalizada la mitad de las moléculas del ADN.
Es un proceso reversible ya que después de haber sido calentado se deja enfriar un tiempo suficiente y es capaz de recuperar su forma inicial de doble hélice.
La única condición para que se renaturalice, es que las hebras enfrentadas tengan base complementarias.
Niveles de complejidad del ADN
-Empaquetamiento;
El ADN está asociado a proteínas, en las células procariotas el ADN está en forma de doble hélice circular.
El empaquetamiento da lugar a una estructura compacta gracias a su asociación con unas proteínas llamadas histonas.
El ADN asociado con histonas se llama cromatina.
Distintos niveles de empaquetamiento
1º Nivel, los nucleosomas y el collar de perlas para conseguir el máximo empaquetamiento, la doble hélice del ADN se enrrolla al grupo de proteínas llamada histonas para formar una subunidad (nucleosomas) que es la subunidad fundamental de la cromatina.
Los nucleosomas unidos mediante las proteínas histonas, da lugar al siguiente nivel de empaquetamiento denominado collar de perlas.
La histona da una vuelta y tres cuartos, casi dos vueltas.
El collar de perlas se enrrolla sobre si mismo hasta forma la estructura de 3ª solenóide, también llamada estructura de 30 nm.
Las estructuras se pliegan formando lazos y luego se forman bucles (célula en división o mitosis).
El nivel máximo seria los cromosomas por que se van compactando mas.
Ácido ribonucléico
ARN son biopolímero de ribonucleótidos. La estructura primaria del ARN es similar a la del ADN, los distintos ARN vienen determinados por la naturaleza y secuencia de nucleótidos que lleven.
Características químicas que los diferencian
- Los nucleotidos del ARN tienen ribosa mientras que los del ADN tienen desoxirribosa.
Por este motivo el OH del C2 del ribonucleótido queda libre. (el ARN es químicamente más inestable), es decir, el ARN en medio acuoso se hidroliza, por esta razón la información genética se encuentra mejor almacenada en el ADN ( una molécula de ARN puede durar una media de 4 años y del ADN miles ).
- Las bases nitrogenadas del ARN poseen en vez de timina, uracilo.
- Las moléculas del ARN suelen tener únicamente estructura primaria, aunque en algunas ocasiones, pueden tener algunas región de la cadena con complementariedad de bases capaces de aparearse y formar estructuras secundarias e incluso estructura terciaria en ARN de virus. El ARN es el genoma de información genética de los virus y también está en las enzimas de las proteínas, algunas son ribozimas con "actividad catalítica", no proteica.
Tipo de ARN en la célula
El ARNn (mensajero) solo presenta estructura primaria por lo que su aspecto es filamentoso, tiene la información necesaria para la síntesis de una proteica determinada. (copia una hebra del ADN).
Existe una correspondencia entre las secuencias de bases del ARN mensajero y la secuencia de aminoácidos de la proteína que se forma.
De forma que tres bases de ARN mensajero se llama triplete o codón, cada una corresponde con un aminoácido determinado.
ARNt, (transferente) son pequeñas moléculas que se encargan del transporte de aminoácidos hasta el ribosoma, donde ocurre la síntesis de proteínas, este ARN tiene estructura secundaria y terciaria a algunas regiones, es el más complejo.
Funciones biológicas de los ácidos nucleicos
La estructura de la doble hélice es un reflejo de subjunción y es de gran importancia para todos los seres vivos.
- La doble hélice de ADN se replica.
- cada molécula de adn origina dos replicas de si misma con la misma composición y frecuencia de base que la original y se repartirán en las dos células hijas.
La célula antes de repartirse hace una copia de sus genes, con el fin de que cada célula tenga la misma dotación genética en las descendencias.
- Transcripción, la información genética contenida en el ADN se expresa dando lugar a proteína mediante dos procesos, el 1º proceso es la transcripción por el cual la información se transfiere a una molécula del ARN mensajero.
- La traducción (2º proceso) mediante el cual el mensajero transportado por el ARN mensajero se traduce a proteínas.
El ADN contiene la información en la secuencia de los nucleótidos, es decir, contiene las instrucciones de como debe funcionar la célula, siendo las proteicas las que ejecutan dichas instrucciones, por ello la información contenida en el ADN se copia a una secuencia de ARN, en los ribosomas se traduce a proteínas y la descodificación del código genético ocurre en dos fases. ( Transcripción y traducción).
